蛋白質是一種關鍵類型的大型生物相關有機分子，這對地球上的生命至關重要。除了自然發生的蛋白質，研究人員還可以定制具有特定特征、結構和屬性的蛋白質。這包括設計能附著在不同表面的蛋白質--包括云母等礦物。控制和了解蛋白質的附著是組裝先進生物啟發材料的核心。

來自西北太平洋國家實驗室(PNNL)、華盛頓大學(UW)和勞倫斯伯克利國家實驗室(Berkeley Lab)的一個研究小組一起工作對經過特別設計的蛋白質納米棒如何在云母表面移動進行了追蹤。他們的發現最近發表在《Proceddings of the National Academy of Science》上。該團隊通過跟華盛頓大學的蛋白質設計研究所合作創造了一系列不同大小的蛋白質納米棒，其專門設計用于跟云母結合。然后，研究人員采用高速顯微鏡來觀察單個納米棒的實時旋轉。

華盛頓大學材料科學與工程系研究助理教授Shuai Zhang說道：“我們能以前所未有的分辨率跟蹤蛋白質納米棒。我們使用的原子力顯微鏡是非常強大的，這使我們能夠實時看到單個分子的運動。”

為了準確觀察蛋白質的旋轉，研究人員不得不在水中研究蛋白質-云母系統。這種環境模擬了蛋白質在真實礦物表面組裝的條件。

了解不同的運動

研究人員通過在顯微鏡下觀察該系統獲取了大量的數據。然而龐大的數據量使他們在分析方面面臨挑戰。對此，伯克利實驗室的團隊通過開發了一種新機器學習算法解決了這個問題，該算法大大減少了處理圖像所需的時間。從那里，研究人員能觀察到蛋白質移動的速度及它們每次移動時的旋轉距離。

他們的觀察顯示，這些蛋白質大多表現得像預期的那樣，即通過小幅度的跳躍移動遵循可追溯至愛因斯坦的運動模型。然而這些蛋白質偶爾會進行大的、快速的跳躍，而這一模型卻無法解釋。

為了弄清這些不同類型的運動，該小組根據顯微鏡數據進行了模擬。他們發現，蛋白質-表面鍵的能量控制著蛋白質的旋轉方式。大多數時候，蛋白質仍跟云母表面緊密結合，并只能做小的運動。偶爾它們會出現短暫地從云母上分離。在那些短暫的時間里，蛋白質可以快速地進行大跳動。

PNNL的化學家Ben Legg說道：“通過比較我們的觀察數據和模擬數據，我們能夠識別這兩種類型的蛋白質運動。我們認為，大跳動對組裝蛋白質-礦物結構有重要的影響。”

了解單個生物分子如何運動可以幫助研究人員開發更好的方法以在表面組裝大量的蛋白質。